Proteins express their functions only when they are folded to their natural structure. Recently, it was found that proteins sometimes undergo alternative folding pathway and form aggregates which lead to sickness. Therefore, protein denaturation and aggregation is attracting much attention. Some protein aggregates have specific structures such as amyloid fibrils. It is known that amyloid fibrils are formed when proteins are subjected to stress conditions such as high temperature. Many neurodegenerative diseases such as Alzheimer’s disease are characterized by the deposition of amyloid fibrils. Many efforts are underway, however the mechanism of amyloid fibril formation is not totally understood. Some microorganisms survive under extreme conditions, and they accumulate ''small stress molecules'' to prevent abnormal protein folding and aggregation. Small stress molecules are ectoine, betaine, trehalose, citrulline, etc. In this report, it is shown that the small stress molecules inhibit amyloid formation of insulin which is a peptide hormone secreted by pancreas.

　 　タンパク質はそれぞれに特有の立体構造に折り畳まれて、機能を発揮する。近年、タンパク質が間違ったフォールディングをし、それが凝集することで病気が引き起こされる例が多く見つかり、タンパク質の変性や凝集が注目されるようになってきた。タンパク質の凝集体の中にはきわめて規則的な構造をもつものがあり、その代表がアミロイド線維である。いくつかのタンパク質は高温などのストレス状態にさらされるとアミロイド線維を生成することが知られており、その蓄積はアルツハイマー病など多くの神経性障害の特徴である。そのため、これまでに多くの研究がなされてきたが、タンパク質がどのようにアミロイド線維を生成するかはまだ明らかになっていない。 ある種の微生物は極限環境下でも生存していて、それらの生物はタンパク質の変性や凝集を防ぐために体内に「耐ストレス小分子」と呼ばれる物質を蓄積している。「耐ストレス小分子」としては、エクトイン、ベタイン、トレハロース、シトルリンなどが挙げられる。今回紹介する論文では、膵臓から分泌されるペプチドホルモンであるインスリンのアミロイド線維の形成を、耐ストレス小分子が抑制することが報告されている。

Anubhav Arora, Chanki Ha, Chan Beum Park, FEBS Letters, 564, 121(2004)