The role of conformational changes in explaining the huge catalytic power of enzymes is currently one of the most challenging questions in biology. Although it is now widely regarded that enzymes modulate reaction rates by means of short- and long- range protein motions, it is almost impossible to distinguish between conformational changes and catalysis. This problem has been solved using the chlorophyll biosynthetic enzyme NADPH:protochlorophyllide oxidoreductase, which catalyses a unique light-driven reaction involving hydride and proton transfers. In this presentation, I will show results that prior excitation of the enzyme-substrate complex with a laser pulse induces a more favorable conformation of the active site, enabling the coupled hydride and proton transfer reactions to occur.
酵素の非常に大きな触媒力の説明におけるコンフォメーション変化の役割は、現在、生物学における最大の難問の１つとなっている。一般的な酵素は、短距離および長距離のタンパク質運動により、その触媒反応速度を変化させているが、コンフォメーション変化と触媒機能を区別するのはほとんど不可能である。著者らは、水素化物イオンとプロトンの移動を含む独特の光駆動反応を触媒するクロロフィル生合成酵素であるNADPA：プロトクロロフィリド酸化還元酵素を用いることで、触媒機能に関連したコンフォメーション変化の検出に成功した。本発表では、レーザーパルスにより酵素基質複合体を事前に励起しておくと、活性部位のより有利なコンフォメーションが誘導され、水素化物イオンとプロトンの共役した移動反応が起こるようになることを報告する。